فرآوری مواد غذایی از طریق استفاده از عوامل بیولوژیکی از لحاظ تاریخی رویکردی کاملاً ثابت شده است. نخستین کاربرد آنزیم ها با تولید آبجو، پخت نان و تهیه پنیر و شراب به 6000 سال قبل از میلاد باز می‌گردد، در حالی که اولین اکسیداسیون میکروبی هدفمند از 2000 سال قبل از میلاد، با تولید سرکه آغاز شده است. با پیشرفت تکنولوژی، آنزیم های جدید با طیف گسترده‌ای از کاربردها و ویژگی‌ها توسعه یافته‌اند و سطوح کاربردی جدید هنوز هم مورد بررسی قرار می‌گیرد.
منابع آنزیم ها و کاربرد آنزیم ها در صنعت
میکروارگانیسم‌هایی مانند باکتری‌ها، مخمرها و قارچ‌ها و آنزیم های آن‌ها به طور گسترده در چندین ماده غذایی برای بهبود طعم و بافت مورد استفاده قرار می‌گیرند و مزایای اقتصادی زیادی به صنایع می‌دهند. آنزیم های میکروبی به دلیل مزایای متعددی از جمله تولید آسان، سازگار و مقرون به صرفه بودن، به آنزیم های با منبع گیاهی یا حیوانی ارجحیت دارند.
میکروارگانیسم‌ها از زمان‌های بسیار قدیم در تخمیر مواد غذایی مورد استفاده قرار گرفته‌اند و فرآیندهای تخمیر هنوز هم در آماده‌سازی بسیاری از مواد غذایی کاربرد دارد. آنزیم های میکروبی نقش عمده‌ای در صنایع غذایی دارند زیرا از آنزیم های گیاهی و حیوانی پایدارتر هستند. آن‌ها می‌توانند از طریق تکنیک‌های تخمیر به شیوه‌ای مقرون به صرفه با نیاز به زمان و مکان کمتری تولید شوند و به دلیل پایداری بالا، اصلاح و بهینه‌سازی فرآیند میتواند به راحتی انجام شود.
بسیاری از این آنزیم ها کاربردهای فراوانی در بخش‌های مختلف صنعتی پیدا می‌کنند، به عنوان مثال، آنزیم های آمیلولیتیک کاربردهایی در صنایع غذایی، شوینده‌ها، کاغذ و نساجی دارند.
- تولید شربت گلوکز، گلوکز کریستالی، شربت ذرت با فروکتوز بالا، شربت مالتوز و… استفاده می‌شود.
- در صنایع شوینده، از آن‌ها به عنوان افزودنی برای از بین بردن لکه‌های نشاسته‌ای استفاده می‌شود.
- در صنایع کاغذ از آن‌ها برای کاهش چسبندگی نشاسته به منظور پوشش‌دهی مناسب کاغذ استفاده می‌شود.
- در صنعت نساجی از آمیلازها برای اندازه‌گیری تارهای الیاف نساجی استفاده می‌شود.
- به طور مشابه، آنزیم هایی مانند پروتئازها، لیپازها یا زایلانازها کاربردهای گسترده‌ای در صنایع غذایی دارند.
در بخش های بعدی اطلاعات مفصل و به روز شده‌ای در مورد آنزیم های مختلف غذایی با منشأ میکروبی ارائه شده است.
فهرست آنزیم ها
| آنزیم میکروبی |
کاربرد |
رده‌بندی |
| آلفا آمیلاز |
صنعت پخت، آماده‌سازی مایع تخمیرشونده، گدازش نشاسته بهبود کیفیت نان کیک‌های برنجی شفاف‌سازی آب‌میوه |
هیدرولازها |
| گلوکوآمیلاز |
تولید آبجو بهبود کیفیت نان شربت با گلوکز و فروکتوز بالا |
هیدرولازها |
| پروتئاز |
آماده‌سازی مایع تخمیرشونده نازک‌سازی گوشت انعقاد شیر بهبود کیفیت نان |
هیدرولازها |
| لاکتاز (بتا گالاکتوزیداز) |
کاهش عدم تحمل لاکتوز در افراد مواد غذایی پروبیوتیک |
هیدرولازها |
| لیپاز |
بهبود طعم پنیر تولید پنیر چدار |
هیدرولازها |
| فسفولیپاز |
بهبود طعم پنیر تولید چربی شیر لیپولیز شده |
هیدرولازها |
| استراز |
تقویت عطر و طعم در آب‌میوه دی-استریفیکاسیون فیبر در رژیم غذایی تولید استرهای طعم‌دهنده زنجیره کوتاه |
هیدرولازها |
| سلولاز |
خوراک دام شفاف‌سازی آب‌میوه |
هیدرولازها |
| زایلاناز |
شفاف‌سازی آب‌میوه بهبود کیفیت آبجو |
هیدرولازها |
| پکتیناز |
شفاف‌سازی آب‌میوه |
هیدرولازها |
| گلوکز اکسیداز |
بهبود ماندگاری مواد غذایی بهبود طعم غذا
|
اکسیدوردوکتازها |
| لاکاز |
حذف پلی‌فنول از شراب صنعت پخت |
اکسیدوردوکتازها |
| لیپوکسیژناز |
تقویت خمیر، سفید کردن نان |
اکسیدوردوکتازها |
| کاتالاز |
حفظ مواد غذایی (همراه با گلوکز اکسیداز) حذف پراکسید هیدروژن از شیر قبل از تولید پنیر |
هیدرولازها |
| پراکسیداز |
بهبود طعم، رنگ و کیفیت مواد غذایی
|
اکسیدوردوکتازها |
| آلفا استولاکتات دکربوکسیلاز |
کوتاه کردن زمان رسیدن آبجو
|
لیازها |
| آسپارژیناز |
کاهش تشکیل آکریل آمید هنگام پخت |
– |
| نارینجیناز |
از بین‌بردن طعم تلخ در آب‌میوه تقویت عطر شراب |
– |
| فیتاز |
صنعت خوراک دام و طیور |
کاربرد آنزیم ها در صنایع غذایی
آنزیم آلفا-آمیلاز:
آلفا-آمیلازها آنزیم های تجزیه کننده نشاسته‌ای هستند که قادر به هیدرولیز کردن پیوندهای گلیکوزیدی آلفا-1 و 4 پلی ساکاریدها هستند، که منجر به تولید دکسترین‌های زنجیره کوتاه می‌شود. این آنزیم ها به طور گسترده در همه موجودات زنده توزیع شده‌اند. بیشتر آلفا-آمیلازها متالوآنزیم هستند و برای فعالیت، پایداری و همچنین یکپارچگی به یون‌های کلسیم نیاز دارند.
سایر کاربردها:
برای تولید اتانول، نشاسته توسط آلفا-آمیلاز به قندهای قابل تخمیر تبدیل می‌شود و تخمیر بیشتر قندها به الکل توسط مخمر ساکارومایسس سرویزیه (Saccharomyces cerevisiae) انجام می‌شود. کاربردهای دیگر آلفا-آمیلازها شامل شفاف‌سازی آب‌میوه است که با حضور سلولازها و پکتینازها برای بهبود عملکرد و همچنین کارآیی این فرآیند انجام می‌شود.
آنزیم گلوکوآمیلاز:
گلوكوآمیلازها آنزیم هایی با عمل خارجی هستند كه هیدرولیز پلی ساکارید نشاسته را از انتهای غیرکاهشی کاتالیز می‌کنند و بتا گلوکز را آزاد می‌کنند. آن‌ها آنزیم های ساکاریدساز (قندساز) نیز نامیده می‌شوند و به طور گسترده در همه موجودات زنده توزیع می‌شوند. این آنزیم ها عمدتاً توسط Aspergillus niger و Aspergillus awamori تولید می‌شوند، اما یکی از آن‌ها توسط Rhizopus oryzae تولید می‌شود و بطور گسترده برای کاربردهای صنعتی مورد استفاده قرار می‌گیرد. اکثر گلوکوآمیلازها در دمای پایین پایدار هستند. در دماهای بالاتر، به دلیل تغییر ساختار، توان فعالیت خود را از دست می‌دهند.
کاربردها:
گلوكوآميلازها کاربردهای وسیعی دارند مثلاً در صنايع غذايي از جمله براي توليد شربت‌هاي با گلوكز و فروكتوز بالا، استفاده می‌شوند. آن‌ها در صنعت پخت و پز برای بهبود کیفیت آرد، کاهش بیات شدن خمیر و همچنین به منظور بهبود رنگ پوسته نان و کیفیت محصولات پخته شده با فیبر بالا کاربرد دارند. گلوکوآمیلازها، نشاسته موجود در آرد را به مالتوز و قندهای تخمیر شده تبدیل می‌کنند. تخمیر توسط مخمر منجر به افزایش حجم خمیر می‌شود.
این آنزیم ها برای تولید گلوکز نیز مورد استفاده قرار می‌گیرند که پس از تخمیر توسط ساکارومایسس سرویزیه تولید اتانول صورت می‌گیرد. گلوکوآمیلازها نقش مهمی در تولید سویا سس و همچنین در تولید آبجوی رقیق دارند. آن‌ها دکسترین‌ها را متابولیزه کرده و آن‌ها را به قندهای تخمیر شده با کاهش میزان کالری و محتوای الکل موجود در آبجو تبدیل می‌کنند.
آنزیم پروتئاز:
پروتئازها آنزیم هایی هستند که هیدرولیز پیوندهای پپتیدی موجود در پروتئین‌ها و پلی پپتیدها را کاتالیز می‌کنند. آن‌ها به طور وسیع در صنایع شوینده و دارویی و پس از آن‌ها در صنایع غذایی مورد استفاده قرار می‌گیرند و 60٪ آنزیم های صنعتی موجود در بازار را تشکیل می‌دهند.
تقاضای جهانی برای آنزیم پروتئاز با نرخ رشد سالانه ترکیبی 5.3٪ در دوره 2014-2019 در حال رشد بوده است. انتظار می‌رود میزان تقاضا با افزایش کاربرد آن‌ها در صنعت چرم و همچنین فرآیندهای احیاء، بسیار بیشتر شود.
طبقه‌بندی پروتئازها:
پروتئازها را می‌توان با توجه به منشأ، فعالیت کاتالیزوری و ماهیت گروه عاملی در جایگاه کاتالیزوری طبقه‌بندی کرد.
- منابع اصلی آنزیم های پروتئاز حیوانات، گیاهان و میکروارگانیسم‌ها (باکتری‌ها و قارچ‌ها) هستند.
- بر اساس محل عمل روی زنجیره‌های پلی‌پپتیدی به دو گروه اگزوپپتیداز و اندوپپتیداز تقسیم می‌شوند.
- اگزوپپتیدازها در انتهای زنجیره‌های پلی‌پپتیدی عمل می‌کنند و اندوپپتیدازها بطور تصادفی در مناطق داخلی زنجیره‌های پلی‌پپتیدی عمل می‌کنند.
- اندوپپتیدازها برمبنای باقیمانده‌های کاتالیزوری در جایگاه کاتالیز به شش گروه تقسیم می‌شوند:
1- سرین
2- آسپارتیک
3- سیستئین
4- متالو
5- گلوتامیک اسید
6- ترئونین پروتئاز
سایر کاربردها:
پروتئازهای گیاهی مانند بروملین، فیشین و پاپایین به طور گسترده در صنایع غذایی برای کاربردهای مختلفی از قبیل آماده‌سازی مایع تخمیرشونده، نازک‌سازی گوشت، انعقاد شیر مورد استفاده قرار می‌گیرند. علاوه بر این، پروتئازها برای بهبود طعم، ارزش غذایی، حلالیت و قابلیت هضم پروتئین‌های غذایی و همچنین اصلاح ویژگی‌های عملکردی آن‌ها از جمله انعقاد و امولسیون‌سازی استفاده می‌شوند.
پروتئازها به طور گسترده در صنعت پخت و پز برای تولید نان، غذاهای پخته شده، کراکر و وافل مورد استفاده قرار می‌گیرند. از این آنزیم ها برای کاهش زمان اختلاط، کاهش پایداری و یکنواختی خمیر، تنظیم پایداری گلوتن در نان و بهبود بافت و طعم استفاده می‌شود. پروتئیناز اسید از Aspergillus usamii برای بهبود خصوصیات عملکردی گلوتن گندم با موفقیت به کار گرفته شده است. علاوه بر این پروتئازها می‌توانند سطوح کافی از پتیدها و اسیدهای آمینه را در مخمر آزاد کند تا تخمیر مناسبی حاصل شود.
پروتئازهای قارچی اسیدی در بهبود تخمیر آبجو مورد استفاده قرار می‌گیرند. یکی دیگر از کاربردهای مهم پروتئازها مرتبط با صنایع لبنی است. پروتئازهای طبیعی به طور قابل توجهی در تشکیل ویژگی‌های طعم پنیر نقش دارند. از آن‌ها برای تسریع در رسیدن پنیر، برای اصلاح خصوصیات عملکردی و کاهش ویژگی‌های آلرژی‌زا در محصولات لبنی استفاده می‌شود. در ساخت پنیر از پروتئازها برای هیدرولیز کردن باند پپتیدی خاصی برای تولید پاراکازئین و ماکروپپتیدها نیز استفاده می‌شود.
آنزیم لاکتاز (بتا-گالاکتوزیداز):
هیدرولیز لاکتوز یک فرایند مهم بیوتکنولوژی در صنایع غذایی است. آنزیم بتا-گالاکتوزیداز هیدرولیز لاکتوز را کاتالیز می‌کند و متعلق به خانواده هیدرولازها است. بتا-گالاکتوزیداز را می‌توان از سیستم‌های بیولوژیکی متعددی از جمله گیاهان، حیوانات و میکروارگانیسم‌ها به دست آورد. تولید بتا-گالاکتوزیداز از میکروارگانیسم‌هایی مانند باکتری‌ها، قارچ‌ها و مخمرها به دلیل عملکرد بالاتر و هزینه نسبتاً کم تولید آنزیم، ارجحیت دارد.
انتخاب منبع به کاربرد نهایی آنزیم بتا-گالاکتوزیداز بستگی دارد به عنوان مثال، بتا-گالاکتوزیداز حاصل از مخمرها با اسیدیته مطلوب 7-6.5 معمولاً برای هیدرولیز لاکتوز موجود در آب پنیر استفاده می شود. در مورد هیدرولیز آب پنیر اسیدی، بتا-گالاکتوزیداز قارچی با اسیدیته مطلوب 5-3 مناسب است.
بنابراین انتخاب بتا-گالاکتوزیداز به کاربرد نهایی آنزیم یا صنعت مورد نظر بستگی دارد. بتا-گالاکتوزیداز تولید شده از مخمر Kluyveromyces lactis به یون‌هایی مانند +Mn2 یا +Na نیاز دارد، در حالی که Kluyveromyces fragilis به +Mn2 و +Mg2 یا +K نیاز دارد. در فعالیت‌های صنعتی، دو دسته اصلی بتا-گالاکتوزیداز از اهمیت ویژه‌ای برخوردار است که شامل موارد زیر می‌باشد:
- سرما-فعال (cold-active)
- گرما-پایدار (Thermostable)
آنزیم لیپاز:
لیپازها آنزیم هایی هستند که هیدرولیز تری‌گلیسیریدهای بلند زنجیر را کاتالیز می‌کنند. آن‌ها به طور طبیعی در معده و لوزالمعده انسان و سایر گونه‌های جانوری وجود دارند و لیپیدها و چربی‌ها را هضم می‌کنند. لیپازهای میکروبی توسط باکتری‌ها، قارچ‌ها و مخمرها تولید می‌شوند.
کاربردها:
این آنزیم در صنایع مختلف از جمله موادغذایی، سوخت‌های زیستی، مواد شوینده و خوراک دام کاربرد دارد. در زمینه‌های چرم، نساجی و کاغذ نیز کاربرد دارد. اگرچه کاربردهای بسیاری در صنایع مختلف دارد، اما سهم بازار لیپاز کمتر از 10٪ از بازار جهانی آنزیم های صنعتی است.
لیپازهای تجاری بطور عمده برای تولید عطر و طعم در محصولات لبنی و فرآوری سایر مواد غذایی حاوی چربی مورد استفاده قرار می‌گیرند.
انواع مختلف پنیر را می‌توان با استفاده از لیپازها با منابع مختلف تهیه کرد، به عنوان مثال پنیر رومانو با استفاده از لیپاز پیش‌معده بره، پنیر کاممبرت با استفاده از لیپاز Penicillium camemberti و پنیر چدار با استفاده از Aspergillus niger یا A. oryzae.
کاتالیز لیپاز میتواند باعث بهبود بافت و نرمی پنیر شود. لیپازها همچنین به عنوان عامل توسعه طعم در کره و مارگارین مورد استفاده قرار می‌گیرند.
آنزیم فسفولیپاز:
فسفولیپازها به طور انتخابی فسفولیپیدها را به اسیدهای چرب و سایر مواد لیپوفیلیک تجزیه می‌کنند. بر اساس مکانیسم عمل می‌توان آن‌ها را به چهار دسته اصلی C ،B ،A و D تقسیم کرد. فسفولیپاز A1، فسفولیپاز A2، و فسفولیپاز B بر روی پیوندهای کربوکسیلیک استری فسفولیپیدها عمل می‌کنند، بنابراین از طریق واکنش‌های شیمیایی مختلفی مانند هیدرولیز، استریفیکاسیون و ترانس استریفیکاسیون گروه آسیلی را جابجا و جایگزین می‌کنند.
فسفولیپازهای C و D، که گروه سر قطبی را اصلاح می‌کنند و به عنوان فسفو دی‌استرازها نیز شناخته می‌شوند و پیوند فسفو دی استر را تشخیص می‌دهند.
کاربردها:
فسفولیپازها به طور گسترده در صنایع غذایی مورد استفاده قرار می‌گیرند ، از همه مهم‌تر در تولید روغن، صنایع لبنی و در ساخت چند ماده نانوایی. کاربردهای مهم لیپازها شامل تقویت طعم پنیر، تولید چربی شیر لیپولیز شده برای استفاده در کره به عنوان طعم‌دهنده و… است.
آنزیم استراز:
در محلول آبی، استرازها می‌توانند تقسیم استرها به اسید و الکل را تسهیل کنند. علاوه بر این، استرازها آسیل گلیسرول‌های با زنجیره کوتاه را نسبت به آسیل گلیسرول‌های با زنجیره بلند بیشتر هیدرولیز می‌کنند، بنابراین با لیپازها متفاوت هستند. استرازها نقش برجسته‌ای در صنایع غذایی و نوشیدنی‌های الکلی دارند. استرازهای Feruloyl، گروه مهمی از آنزیم های خانواده استراز هستند که پیوند استری بین اسید فرولیک و پلی ساکاریدهای مختلف در دیواره سلولی گیاهان را می‌شکنند.
آنزیم سلولاز:
آنزیم هایی هستند که بر روی سلولز پلیمری عمل می‌کنند و پیوند بتا 1 و 4 را به منظور آزادسازی واحدهای گلوکز هیدرولیز می‌کنند. سه گروه عمده سلولاز عبارت‌اند از:
- اندو- (1،4) -بتا-دی- گلوکاناز
- اگزو- (1،4) -بتا-دی- گلوکاناز
- بتا- گلوکوزیداز
گزارش شده است که طیف وسیعی از میکروارگانیسم‌ها در طول رشدشان روی مواد سلولزی، سلولاز ایجاد می‌کنند. سلولزهای صنعتی عمدتاً از منابع میکروبی، باکتریایی و قارچی تشکیل شده‌اند و این میکروارگانیسم‌ها می‌توانند از نظر زیستگاهی متنوع باشند.
باکتری‌های هوازی مکانیسمی مشابه تخریب سلولز با قارچ‌های هوازی را نشان می‌دهند. در باکتری‌های بی‌هوازی سلولزوم در سطح سلول قرار دارد و از طریق سیستم متفاوتی عمل می‌کند. سلولزهای قارچی (آسپرژیلوس و تریکودرما) و باکتریایی (باسیلوس و پنی باسیل) به طور بالقوه در تولید مواد غذایی مورد استفاده قرار می‌گیرند.
آن‌ها به طور گسترده برای صنایع مختلف مانند نساجی، کاغذ، مواد شوینده و صنایع غذایی نیز استفاده می‌شوند. همچنین می‌توانند چسبندگی شهد و پوره را از میوه‌هایی مانند زردآلو، انبه، آلو، پاپایا، گلابی و هلو کاهش دهند و برای استخراج فلاونوئیدها از گل و دانه استفاده می‌شوند. از مهم‌ترین مزایای استفاده از این آنزیم ها بهبود رنگ، شفاف‌سازی و در نهایت پایداری و کیفیت شراب است.
آنزیم زایلاناز:
زایلانازها توسط میکروارگانیسم‌ها برای تجزیه زایلان‌ها که ماده اصلی تشکیل دهنده همی‌سلولز است، تولید می‌شوند. سه آنزیم اصلی اندوزایلانازها، اگزوزایلانازها و بتا-زایلوزیدازها، به صورت سینرژیستی (هم افزایی) عمل می‌كنند و برای تجزیه اساس زایلان در همی‌سلولز لازم هستند.
- اندوزایلاانازها پیوندهای بتا-1و4 اساس زایلان را می‌شکافند.
- اگزوزايلانازها پیوند بتا- 1و4 زايلان را از انتهاي غيركاهشی هيدروليز كرده و زايلواليگوساكاريدها را آزاد مي‌كنند.
- بتا-زایلوزیدازها باعث تجزیه زایلوبیوز و زايلواليگوساكاريدها می‌شوند تا زایلوز آزاد شود.
عملکردهای اصلی زایلانازها توسط یک واحد کاتالیزوری انجام می‌شود. دو واحد کاتالیزوری مهم همی‌سلولز عبارتند از گلیکوزید هیدرولازها (GHs) و کربوهیدرات استرازها (CEs). زایلانازها توسط میکروب‌هایی مانند اکتینومیست‌ها، باکتری‌ها و قارچ‌ها تولید می‌شوند. گونه‌های اصلی اکتینومیستی و باکتریایی که زایلاناز تولید می‌کنند:
- Streptomyces sp.
- .Bacillus sp
- .Pseudomonas sp
گونه‌های مهم قارچی تولید کننده زایلاناز:
- .Aspergillus sp
- .Fusarium sp
- .Penicillium sp
زایلانازهای قارچی فعالیت بیشتری نسبت به باکتری‌ها یا مخمرها دارند.
آنزیم پکتیناز:
آنزیم هایی هستند که هیدرولیز پیوندهای گلیکوزیدی را در پلیمرهای پکتیکی کاتالیز می‌کنند. مواد پکتیکی موجود در گوجه فرنگی، آناناس، پرتقال، سیب، پالپ (تفاله) لیمو، پوست پرتقال و سایر مرکبات به عنوان بستر طبیعی برای این آنزیم عمل می‌کنند. پکتینازهای کاربردی را می‌توان به چهار گروه زیر طبقه‌بندی کرد:
- پلی‌گالاکتورونازها (که پیوند گلیکوزیدی آلفا-(1-4) را هیدرولیز می‌کنند)
- پکتین استرازها (که گروه‌های استیل و متیوکسیل را از پکتین حذف می‌کنند)
- پکتین لیاز
- پکتات لیاز
پکتینازها کاربردهای صنعتی زیادی مانند سفید کردن کاغذ، صنایع غذایی و… دارند.
آنزیم گلوکز اکسیداز:
متعلق به گروه بزرگی از خانواده آنزیمی به نام اکسیدوردوکتازها است. گلوکز اکسیداز یک فلاووپروتئین است که در سال 1928 توسط مولر کشف شد. وی اظهار داشت: در حضور اکسیژن محلول، آنزیم میتواند گلوکز را به اسید گلوکونیک تبدیل کند. در این واکنش، بتا-دی گلوکز به گلوکونولاکتون اکسیده می‌شود و اکسیژن مولکولی به پراکسید هیدروژن کاهش می‌یابد. سپس گلوکونولاکتون به طور خودبخود به اسید گلوکونیک هیدرولیز می‌شود.
تولید گلوکز اکسیداز از میکروارگانیسم‌های مختلف گزارش شده است و اولین‌بار در Aspergillus niger و Penicillium glaucum کشف شد. گونه‌های آسپرژیلوس نیجر به طور گسترده برای تولید گلوکز اکسیداز مورد استفاده قرار می‌گیرد و سویه‌های آن می‌توانند مقدار بیشتری گلوکز اکسیداز را تولید کنند.
Penicillium adametzii یک قارچ بسیار مورد استفاده برای تولید گلوکز اکسیداز خارج سلولی است. گزارش شده است که گونه‌های مختلف باکتریایی نیز گلوکز اکسیداز تولید می‌کنند. گرچه گزارش شده است که بسیاری از گونه‌های باکتریایی و قارچی این آنزیم را تولید می‌کنند، اما قارچ‌ها برای تولید صنعتی گلوکز اکسیداز در نظر گرفته می‌شوند.
گلوکز اکسیداز کاربردهای گسترده‌ای در صنایع مختلف مانند صنایع دارویی و غذایی و سلول‌های سوخت زیستی دارد. در صنایع غذایی طعم، عطر و ثبات محصولات غذایی را با از بین‌بردن گلوکز و اکسیژن از نوشیدنی‌های دیابتی و سفیده تخم‌مرغ، تقویت می‌کند.
آنزیم لاکاز:
دسته‌ای از اکسیدازها هستند که نشان‌دهنده بزرگترین زیر گروه آنزیم های چندمسی (مولتی کوپر) است و معمولاً به عنوان اکسیدازهای آبی شناخته می‌شوند. این آنزیم ها به عنوان یک کاتالیزورهای زیستی برای کاربرد در:
- سنتز شیمیایی
- سفید کردن زیستی خمیر کاغذ
- اصلاح زیستی
- تثبیت شراب و نساجی عمل می‌کنند.
لاکازها اکسیداسیون طیف گسترده‌ای از ترکیبات مانند فنل‌ها، آمین‌های آروماتیک و آسکوربات‌ها را کاتالیز می‌کنند. این آنزیم ها بسترهای کاهش یافته دارای چهار الکترون اکسیده شده را با چهار الکترون کاهش یافته برای تجزیه پیوند دی اکسیژنی در حضور چهار اتم مس موجود در لاکازها، را ترکیب می‌کنند.
لاكازها توسط چند قارچ به عنوان محصول متابوليسم ثانويه آن‌ها هنگام تخمير به صورت خارج سلولي ترشح مي‌شوند، اما توليد آن‌ها به تعدادي از گونه‌هاي قارچي محدود شده است. تولیدکنندگان شناخته شده لاکازها متعلق به دئوترومیست‌ها، آسکومیست‌ها و بازیدیومیست‌ها هستند. لاکاز برای اصلاح رنگ ظاهری صنایع غذایی و آشامیدنی یا تثبیت شراب استفاده می‌شود.
آنزیم لیپوکسیژناز:
لیپوکسیژنازها (LOX) در دی اکسیداسیون اسیدهای چرب اشباع‌نشده در لیپیدها شامل سیس 1 و 4-پنتادین نقش دارند. LOX در تولید عطر در صنایع غذایی و همچنین در تهیه نان استفاده می‌شود. لیپوکسیژنازهای سویا (LOX) بیشترین مطالعه در زمینه این آنزیم را در برمی‌گیرند. LOXهای باکتریایی ویژگی‌های متفاوتی نسبت به اسیدهای چرب دارند.
کاربردهای اصلی LOXها در خمیر، توانایی آن‌ها در سفید کردن رنگ‌دانه آرد کاروتنوئید توسط کو-اکسیداسیون رنگ‌دانه با اسیدهای چرب می‌باشد. لیپوکسیژنازها همچنین برای بهبود تحمل در حین اختلاط و کنترل ویژگی‌های مختلف خمیر به کار می‌روند. این اثر به دلیل اکسیداسیون گروه تیول در گلوتن است که ممکن است منجر به توزیع مجدد پیوندهای دی سولفیدی مختلف، اتصال متقاطع تیروزین و متعاقباً تقویت گلوتن شود.
جهت استعلام
قیمت انواع آنزیم ها و همچنین دریافت مشاوره رایگان با ما تماس بگیرید.
شنبه تا چهارشنبه ۹ الی ۱۷ | پنج شنبه ۹ الی ۱۳
آنزیم کاتالاز:
كاتالاز پروتئینی تترامری است كه در موجودات هوازی یافت می‌شود و به تجزیه پراکسید هیدروژن کمک می‌کند. این آنزیم را می‌توان از منابع میکروبی مانند Aspergillus niger و Micrococcus luteus و از کبد گاوی تولید کرد. میکروارگانیسم‌ها به دلیل دارا بودن مزایایی مانند رشد سریع، دستیابی آسان و تنظیم ژنتیکی برای تهیه محصول مورد نظر معمولاً به عنوان منبع تولید آنزیم ترجیح داده می‌شوند.
در صنعت پارچه از کاتالاز برای از بین‌بردن مقدار مازاد پراکسید هیدروژن از پارچه استفاده می‌شود. این آنزیم بیشتر در کنار سایر آنزیم ها در صنایع غذایی مورد استفاده قرار می‌گیرد.
كاتالاز اغلب با استفاده از گلوكز اكسیداز برای حفظ مواد غذایی مورد استفاده قرار می‌گیرد. کاتالاز در صنعت شیر برای از بین‌بردن پراکسید از شیر، از بین بردن گلوکز از سفیده تخم‌مرغ در صنعت پخت و پز و در بسته‌بندی مواد غذایی به منظور جلوگیری از اکسیداسیون و کنترل نفوذپذیری مواد غذایی استفاده می‌شود، این آنزیم کاربرد کمی نیز در تولید پنیر دارد.
آنزیم پراکسیداز:
پراکسیدازها پروتئین‌های اکسیدوروکتاز هستند که حاوی آهن (III) پروتوپورفیرین IX به عنوان گروه پروتز (نوعی کوآنزیم می‌باشد که همواره به یک پروتئین متصل می‌شود) هستند. آن‌ها کاهش پراکسیدها و اکسیداسیون طیف وسیعی از ترکیبات معدنی و آلی را کاتالیز می‌کنند. جرم مولکولی آن‌ها از 30.000 تا 150.000 دالتون است و گروهی از آنزیم های منحصر به فرد مانند:
- یدید پراکسیداز
- NADH پراکسیداز
- گلوتاتیون پراکسیداز
- همچنین گروهی از آنزیم های غیراختصاصی دیگر را تشکیل می‌دهند.
پراکسیدازها در گیاهان، میکروارگانیسم‌ها و حیوانات وجود دارند. آن‌ها درگیر در فرآیندهای لیگنین‌سازی در گیاهان و مکانیسم‌های دفاعی در برابر بافت‌های آسیب‌دیده یا عفونی هستند. در میان میکروارگانیسم‌ها، Phanerochaete chrysosporium بهترین ارگانیسم تولیدکننده پراکسیداز شناخته شده است. پراکسیدازهای باکتریایی آسان‌تر تولید می‌شوند و از پایداری و فعالیت بهتری برای کاربردهای صنعتی برخوردار هستند.
پراکسیدازها طیف وسیعی از سوبستراها را با استفاده از پراکسید هیدروژن یا سایر پراکسیدها کاتالیز می‌کنند. از این آنزیم در صنایع غذایی برای تولید طعم، رنگ و بافت و بهبود کیفیت تغذیه‌ای مواد غذایی استفاده می‌شود.
آنزیم آلفا- استولاکتات دکربوکسیلاز:
آلفا- استولاکتات دکربوکسیلاز در رسیدن سریع آبجو کمک زیادی می‌کند (رسیدن آبجو بدون استفاده از آنزیـم ها 2 تا 12 هفته طول می‌کشد و توسط این آنزیـم طی 24 ساعت صورت می‌گیرد). این آنزیـم میتواند از میکروب‌های طبیعی مانند Brevibacillus brevis یا از Saccharomyces cerevisiae نوترکیب تولید شود. این آنزیـم کاتالیستی، استاتولاکتات را به استونین از طریق یک واکنش دو مرحله‌ای که شامل دکربوکسیلاسیون مستقیم سوبسترا به یک مشتق انول و پروتون‌سازی بیشتر آن به محصول نهایی، تبدیل می‌کند.
آنزیم آسپارژیناز:
از بین آنزیـم های مختلف مشتق شده از میکروب‌ها، آسپارژینازها دسته اصلی آنزیـم های دارویی، غذایی و صنعتی با اهمیت هستند که بطور گسترده توسط انسان مورد استفاده قرار می‌گیرند. همانطور که از نام آسپارژیناز پیداست، تجزیه آسپارژین به اسید مشتق شده آسپارتیک اسید و NH3 کاتالیز می‌کند و میتواند به عنوان آنزیـم کاهش‌دهنده آسپارژین در نظر گرفته شود.
آسپارژین یک اسید آمینه غیرضروری برای انسان است، در حالی که یک اسید آمینه اساسی برای سلول‌های سرطانی است. بنابراین، کاهش آسپارژین در رشد سلول‌های سرطانی مؤثر است و اساس این آنزیـم را به عنوان ماده ضد سرطانی تشکیل می‌دهد.
روش‌های مختلف فرآوری مواد غذایی مانند سرخ کردن در روغن و پختن باعث تبدیل آسپارژین به آکریل آمید که یک ماده سرطان‌زا است، می‌شود. در میان روش‌های مختلفی که سعی در غلبه بر تشکیل آکریل آمید دارند، کاهش آسپارژین توسط تیمار آنزیمی است که در کاهش شکل‌گیری آکریل آمیدها از آسپارژین تا 97 درصد مؤثر است.
آنزیم نارینجیناز:
نارینجیناز عمدتاً مسئول تجزیه نارینجین است که یک گلیکوزید تلخ فلاوانون که در میوه مرکبات یافت می‌شود. در نتیجه عمل آلفا-رامنوزیداز و بتا-گلوکوزیداز، نارینجین به یک گلیکون نارینجنین و رامنوز تقسیم می‌شود. نارینجیناز بیشتر توسط جدایه‌های قارچی مانند:
- Aspergillus niger
- Circinella
- Eurotium
- Fusarium
- Penicillium
- Rhizopus و Trichoderma
و باکتری‌هایی مانند:
- .Bacillus sp و Burkholderia cenocepacia
- Bacteriodes distasonis
- Thermomicrobium roseum
- Pseudomonas paucimobilis و… تولید می‌شود.
به نظر می‌رسد منابع قارچی نارینجیناز به دلیل عملکرد بهتر، بیشتر از باکتری‌ها مورد استفاده قرار می‌گیرد. نارینجیناز در فرآوری مواد غذایی نقش اساسی دارد. از نارینجیناز همچنین در تهیه:
- پالپ گوجه‌فرنگی
- تیمار و درمان ضایعات پوست کینو (میوه‌ای از گروه مرکبات)
- آماده‌سازی پرونین (یک گلیکوزید فلاوانون موجود در مرکبات نارس) استفاده شده است.
نتیجه‌گیری و چشم‌انداز:
آنزیم ها در صنایع غذایی، مواد شوینده، صنایع دارویی و کاغذ کاربرد دارند. امروزه هیدرولیز آنزیمی و فرآیندهای مبتنی بر آنزیم به دلیل سازگاری با محیط زیست، کنترل کارآمد فرآیندها، بازده بالا، هزینه‌های کم پالایش و ایمنی فرآیندها، به مواد شیمیایی ارجحیت دارند. در مقایسه با آنزیم های گیاهی و حیوانی، آنزیم های میکروبی با تکنیک‌های مختلف تخمیر مانند تخمیر حالت جامد و تخمیر غوطه‌وری می‌توانند تولید شوند.
همچنین تولید آنزیم های میکروبی در مقیاس بزرگ بسیار آسان است. آنزیم های میکروبی با روش‌های مختلف مولکولی و بیوشیمیایی به راحتی قابل اصلاح هستند. تولید بیش از حد آنزیمه‌ای میکروبی با فعالیت خاص بالا میتواند با بیان بیش از حد ژن‌های آن‌ها حاصل شود. بسیاری از آنزیم های با منشأ میکروبی هنوز کشف نشده‌اند و فرصت‌های بسیاری برای یافتن کاربرد صنعتی گسترده‌تر آنزیم های میکروبی به ویژه در بخش مواد غذایی وجود دارد.
